Dr. Carlos Gómez Lojero

Dr. Gómez

 

Investigador Titular (Cinvestav 3-D)
Doctor en Ciencias (Bioquímica, 1971) UNAM.

Estancia sabática del 1 de enero al 31 de diciembre de 1999, en el Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la
Universidad de Pennsylvania en EUA.


Temas de investigación:

Fotosíntesis de la cianobacteria Arthrospirina (Spirulina) maxima: complejos membranales fotosintéticos.

a) Fotosistemas.
b) Ficobilisomas - pigmentos antena.

Caracterización: morfológica, bioquímica y funcional.


Membresía del SNI:  Nivel II
Teléfono:  (52) (55) 5747-3948
Correo-e: cgomez@yupisnoopycinvestav.mx

 

 

 

Mendoza-Hernández G, Pérez Gómez B, Krogmann DW, Gutiérrez-Cirlos EB, Gómez-Lojero C. (2010) Interactions of linker proteins with the phycobiliproteins in the phycobilisome substructures of Gloeobacter violaceus. Photosynth Res 106(3):247-61.

DW Krogmann, B Pérez-Gómez, EB Gutiérrez-Cirlos, A Chagolla-López, L González de la Vara, C Gómez-Lojero. (2007) The presence of multidomain linkers determines the bundle-shape structure of the phycobilisome of the cyanobacterium Gloeobacter violaceus PCC 7421. Photosynthesis Research 93:27-43.

Emma Berta Gutiérrez-Cirlos, Bertha Pérez-Gómez, David W. Krogmann, Carlos Gómez-Lojero. (2006) The Phycocyanin-associated rod linker proteins of the phycobilisome of Gloeobacter violaceus PCC 7421 contain unusually located rod-capping domains. Biochimica Biophysoca Acta 1757: 130-134.

Carlos Gómez-Lojero, Bertha Pérez-Gómez, Gaozhong Shen, Wendy M. Schluchter and Donald A. Bryant. (2003) Interaction of ferredoxin: NADP+ oxidoreductase with phycobilisomes substructures of the cyanobacterium Synechococcus sp. strain PCC 7002. Biochemistry. 42(47): 13800-13811.

Hildur Palsdottir, Carlos Gómez-Lojero, Bernard L. Trumpower and Carola Hunte. (2003) Structure of the yeast cytochrome bc1 complex with a hydroxyquinone Anion Q0 site inhibitor. Journal of Biological Chemistry (2003) 278(33): 31303-31311.

C Gómez-Lojero, B Pérez-Gómez, G Prado-Flores, DW Krogmann, A Cárabez-Trejo, A. Peña-Diaz (1997) The phycobilisomes of the cyanobacterium Arthrospira (Spirulina) maxima. Int J Biochem Cell Biol 2910:1191-1205.

C Gómez-Lojero, D W Krogmann (1996) Large scale preparations of photosynthetic catalysts from cyanobacteria. Photosynthesis Research 47:293-299.

L González de la Vara, C Gómez-Lojero (1986) Participation of plastoquinone, cytochrome c553 and ferredoxin-NADP+ oxido-reductase in both photosynthesis and respiration in Spirulina maxima. Photosynthesis Research 8:65-78.

C Lerma and C Gómez-Lojero (1982) Photosynthetic phosphorylation by a membrane preparation of the cyanobacterium Spirulina maxima. Biochimica Biophysica Acta 680 181-186.

K K Ho, E L Ulrich, D W Krogmann, C Gómez-Lojero (1979) Isolation of photosynthetic catalysts from cyanobacteria. Biochimica Biophysica Acta 545:236-248.

A Gómez-Puyou, C Gómez-Lojero (1977) The use of ionophores and channel formers in the study of the function of biological membranes. In Current Topics in Bioenergetics (Sanadi R, Packer Leds) Academic Press Vol 6 pp 221-257.

M Toro, C Gómez-Lojero, M Montal, S. Estrada-O Charge transfer mediated by nigericin in black lipid membranes (1976) Bioenergetics 8:19-26.

S Estrada-O, C Gómez-Lojero (1971) Effects of monazomycin on ion transport and oxidative phosphorylation in liver mitochondria. Biochemistry. 10:1598-1603.

S Estrada-O, C Gómez-Lojero (1970) Effects of nucleotides on the transport of alkali metal cations catalyzed by ionophorous antibiotics across mitochondrial membranes. Journal Biological Chemistry 245:5606-5613.

 

 

 

Fotosíntesis

La luz solar es la fuente primaria de energía de los organismos de este planeta. Las cianobacterias, las plantas y las algas usan la energía de la luz para sintetizar carbohidratos a partir de bióxido de carbono (CO2) y agua (H2O), tienen como un producto secundario a la importante molécula del oxígeno (O2). La investigación en mi laboratorio esta enfocada al estudio de los ficobilisomas (antena fotosintética) de las cianobacterias (Figuras 1 y 2). El estudio incluye a los polipéptidos de unión (linkers), que ensamblan a los ficobilisomas y a la enzima asociada a los ficobilisomas, la ferredoxina NADP+ óxido reductasa (FNR). Estamos trabajando en la localización y función de los linkers en los ficobilisomas tradicionales, hemidiscoidales (Figura 1) y en los muy especiales de Gloeobacter violaceus, que tiene sus brazos en paralelo formando un haz en lugar de ser hemidiscoidales (Figura 2). Gloeobacter violaceus es un fósil viviente que precede a la diversificación de las cianobacteria y es cercana a la cianobacteria que originó al cloroplasto. Hemos localizado a la FNR (Figura 3) en el ficobilisoma y por lo tanto próxima a la superficie de la membrana. La implicación que tiene su localización para el transporte cíclico de los electrones (o fotofosforilación cíclica o estado 2) es de nuestro interés en la investigación. Sin embargo, las condiciones que se requieren para estabilizar a la FNR en el ficobilisoma nos limita a hacer cualquier estudio de acoplamiento o cinético con la FNR por lo que también la estudiamos en la cianobacteria marina carente de ficobilisomas Prochlorococcus MIT9313 (Figura 4). A la FNR la hemos localizado en la cianobacteria marina en la membrana fotosintética, lo cual es consistente con la predicción de una alfa hélice hidrofóbica en el dominio N-Terminal en el gene. Para lograr nuestras metas empleamos técnicas de biología molecular como secuenciación de genes y producción de proteí,nas recombinantes, que combinada con técnicas bioquímicas tales como aislamientos de subestructuras, identificación de componentes (por medio espectrometría de masas y análisis de la secuencia de aminoá,cidos N-Terminal) y caracterización espectroscópica y fluorométrica de las subestructuras y finalmente tratamos de reconstruir las subestructuras funcionales.

 

Figura 1. Vista lateral del modelo hemidiscoidal del ficobilisoma de la cianobacteria unicelular Synechococcus sp PCC 7002. Presenta un núcleo tricilíndrico de aloficocianina, (en el centro de la aloficocianina se puede observar un pequeño polipéptido de unión o linker) y seis brazos de ficocianina. En los extremos de los brazos inferiores se encuentra como proteína asociada a la ferredoxina NADP+ oxido-reductasa (FNR-3D). Las figuras geométricas que están esquematizadas entre las ficobiliproteinas son los polipéptidos de unión (linkers) que ensamblan al ficobilisoma.

 

 

Figura 2. Vista frontal del modelo de brazos paralelos del ficobilisoma de Gloeobacter violaceus PCC 7421. Se propone un núcleo pentacilindrico capaz de sostener el haz de seis brazos en paralelo. Los brazos están constituidos por cuatro discos de ficocianina y tres de ficoeritrina. Los polipéptidos de unión multidominio, responsables de mantener juntos a los brazos, se muestran en negro y blanco. A la derecha, detalle del corazón pentacilíndrico en vista lateral y, en un vista desde el citoplasma, la forma en que se apoyan los brazos sobre el núcleo.

 

 

Figura 3. Modelo tridimensional de la FNR-2D de cianobacteria Synechococcus sp PCC 7002. En la figura A se muestran los dos dominios de la proteína a través de la estructura secundaria de la enzima. El dominio superior, el barril de placas beta, muestra al FAD en modelo CPK. El dominio inferior es el del NADP+. La oquedad entre los dos dominios es el sitio de interacción de la ferredoxina. En la estructura de la figura B se muestra a la FAD (varillas amarillas) incrustada en su nicho específico, empleando un modelo de esferas (CPK). La representación se hizo con el programa spdv (Swiss PDB viewer) del ID 2B5O.

 

 

A.- Microscopía longitudinal y basal de Prochlorococcus MIT 9313, tomado de la Fig. 4 de F. Partensky et al. (1999) Microbiology and Molecular Biology Reviews, 63:106-127. Fotografías de C. Ting, J King y SW Chisholm.

 


B.- Espectro de absorción de Prochlorococcus MIT 9313.
C.- Distribución vertical típica de las cianobacterias marinas Prochlorococcus y Synechococcus. Tomado de la Figura 3 de C.S. Ting et al. (2002) Trends in Microbiology 10: 134-142.

 

D.- Distribución de Prochlorococcus en los océanos. Del Paralelo 45o Norte, al Paralelo 45o Sur. A la fecha (2008) se han secuenciado los genomas de 12 especies de Prochlorococcus, habitantes de diferentes profundidades.
Figura 4. En 1987 fueron descubiertas las cianobacterias marinas del género Prochlorococcus que carecen de ficobilisomas y contienen en su lugar vinil clorofilas a y b que les permite absorber la luz azul, luz que penetra a mayor profundidad las aguas de los océanos.

 

 

Figura 5. Cianobacterias de Cuatro Ciénegas, Coahuila, México.

 

 


  La fotosíntesis.
  Subsistiendo bajo la luz del sol

 


La fotosíntesis es la función biológica fundamental de transformación de energía luminosa a energía...

Artículo publicado el lunes, 5 de septiembre de 2016 en la revista de divulgación científica AVANCE Y PERSPECTIVA

 


  Conferencias:
  Simbiosis y Evolución
  Homenaje a Lynn Margulis.

 


Las cianobacterias y el gran éxito de algas y plantas. Carlos Gómez Lojero (CINVESTAV, Ciudad de México)

Transmitido en vivo el martes 18 de abril de 2017
Moderador: Esperanza Martínez
(Centro de Ciencias Genómicas, UNAM)